Importanti fattori che influenzano l'attività enzimatica

Gli enzimi sono molecole complesse a base di proteine ​​prodotte dalle cellule. Ci sono diversi enzimi che sono coinvolti con differenti reazioni biochimiche. Ciascuno di questi enzimi presenti nel nostro corpo può influenzare una qualsiasi particolare reazione chimica o una serie di reazioni. Essi servono come catalizzatori organici e aumentare la velocità delle reazioni in cui partecipano. In assenza di un enzima, la velocità di una reazione chimica diventa estremamente lento. Alcune di queste reazioni non si può verificare se il giusto tipo di enzima non è presente nel corpo.

L'attività enzimatica Explained

Un enzima può aumentare la velocità di un collettore reazione chimica. Sarete sorpresi di sapere che gli studi hanno trovato che si può fare una reazione chimica 10 miliardi di volte più veloce. Le sostanze chimiche che sono presenti all'inizio di un processo biochimico viene definito come substrati che subiscono alterazioni chimiche (s) per formare uno o più prodotti finiti. Fondamentalmente, il sito attivo degli enzimi forma un legame con il substrato temporaneo. Durante questo tempo, un enzima riduce l'energia di attivazione delle molecole partecipanti che a loro volta accelera la reazione. Dopo la reazione, il prodotto appena formata lascia la superficie dell'enzima e l'enzima recupera la sua forma originale. Così, si può dire che partecipa alla reazione senza subire alcun cambiamento fisico o chimico. Pertanto, lo stesso enzima viene riutilizzata per il processo specifico.

Fattori che influenzano attività enzimatica

Concentrazioni di substrato dell'enzima e hanno un impatto sulla attività degli enzimi. Inoltre, le condizioni ambientali come temperatura, pH, la presenza di inibitori, ecc influenzano le loro attività. Ognuno di questi fattori importanti sono stati discussi di seguito:

Effetti del cambiamento in temperatura

Tutti gli enzimi bisogno di una temperatura favorevole per funzionare correttamente. La velocità di una reazione biochimica aumenta con l'aumento della temperatura. Questo perché il calore aumenta l'energia cinetica delle molecole partecipanti che si traduce in maggiore numero di collisioni tra loro. D'altra parte, principalmente è constatato che in condizioni di bassa temperatura, la reazione diventa lento in quanto c'è meno contatto tra il substrato e l'enzima. Tuttavia, le temperature estreme non sono buone per gli enzimi. Sotto l'influenza della temperatura molto elevata, la molecola di enzima tende a distorta, per cui la velocità di reazione diminuisce. In altre parole, un enzima denaturato non svolgere le sue funzioni normali. Nel corpo umano, la temperatura ottimale alla quale la maggior parte degli enzimi diventano altamente attivi si trova nell'intervallo di 95 F a 104 ° F (35 C a 40 ° C). Ci sono alcuni enzimi che preferiscono una temperatura inferiore a questo.

Gli effetti di variazione di valore pH

L'efficienza di un enzima è largamente influenzata dal pH dei suoi dintorni. Questo perché il carico dei suoi componenti cambiamenti ammino acidi con la variazione del valore del pH. Ciascun enzima diventa attivo ad un livello determinato pH. In generale, la maggior parte degli enzimi rimangono stabili e funzionano bene nell'intervallo di pH 6 e 8. Tuttavia, ci sono alcuni enzimi specifici che funzionano bene solo in ambienti acidi o basici. Il valore di pH favorevole per un enzima specifico dipende effettivamente il sistema biologico in cui si sta lavorando. Quando il pH diventa molto alta o troppo bassa, allora la struttura di base dell'enzima subisce cambiamento (s). Come risultato, il sito attivo dell'enzima non si legano bene con il substrato correttamente e l'attività dell'enzima viene gravemente danneggiata. L'enzima può anche smettere di funzionare completamente.

Effetti della concentrazione del substrato

Concentrazione del substrato svolge un ruolo importante in varie attività enzimatiche. Ciò è ovviamente causa maggiore concentrazione di substrato significa più il numero di molecole di substrato sono coinvolti con l'attività enzimatica. Considerando che, una bassa concentrazione di substrato significa minore numero di molecole che si attaccano alle enzimi. Questa svolta nella riduce l'attività enzimatica. Quando la velocità di una reazione enzimatica è massima e l'enzima è stato più attivo, un aumento della concentrazione di substrato non farà alcuna differenza nell'attività enzimatica. In questa condizione, il substrato viene continuamente sostituiti da nuovi nel sito attivo dell'enzima e non c'è possibilità di aggiungere quelle molecole extra ci.

Effetti della concentrazione dell'enzima

In ogni reazione enzimatica, la quantità di molecole coinvolte substrato è più rispetto al numero di enzimi. Un aumento della concentrazione di enzima potenziare l'attività enzimatica per la semplice ragione più enzimi che partecipano alla reazione. La velocità di reazione è direttamente proporzionale alla quantità di enzimi disponibili per esso. Tuttavia, ciò non significa che un aumento costante della concentrazione di enzimi porterà ad un aumento costante del tasso di reazione. Piuttosto, una concentrazione molto elevata di enzimi in cui tutte le molecole del substrato sono già utilizzati fino non ha alcun effetto sulla velocità di reazione. Per essere precisi, una volta che la velocità di reazione ha raggiunto la stabilità, un aumento della quantità di enzimi non influisce sulla velocità di reazione più.

Effetti degli inibitori

Come suggerisce il nome, inibitori sono quelle sostanze che hanno la tendenza a impedire che le attività degli enzimi. Inibitori dell'enzima di interferire con le funzioni degli enzimi in due modi diversi. Sulla base di questo, si dividono in due categorie: inibitori competitivi e inibitori non competitivi. Un inibitore competitivo ha una struttura che è la stessa di quella di una molecola substrato, e quindi viene attaccata al centro attivo dell'enzima facilmente e limita la formazione del legame di enzima-substrato complesso. Un inibitore non è quella che produce un cambiamento (s) in forma degli enzimi reagendo con il sito attivo. In questa condizione, la molecola substrato non può associare l'enzima e quindi, le attività successive sono bloccati.

Effetti dei fattori allosterici

Ci sono alcuni enzimi che hanno un sito attivo e uno o più siti di regolazione e sono noti come enzimi allosterici. Una molecola che si lega con i siti di regolazione sono indicati come fattore allosterico. Quando questa molecola nell'ambiente cellulare forma un legame covalente debole nel sito normativo, la forma della enzima e il suo centro di attivazione vengono modificati. Questo cambiamento normalmente diminuisce l'attività dell'enzima in quanto inibisce la formazione di un nuovo complesso enzima-substrato. Tuttavia, ci sono alcuni attivatori allosterici che promuovono l'affinità tra l'enzima e il substrato e influenzare il comportamento enzimatica positivamente.

Spero che questo articolo vi ha aiutato ad avere una panoramica sui diversi fattori che promuovono e inibiscono le azioni dei vari enzimi presenti nelle cellule viventi. Possiamo concludere le informazioni fornite qui che tutti gli enzimi richiedono una condizione favorevole per funzionare correttamente. Una condizione sfavorevole tende ad influenzare negativamente l'attività enzimatica.